Colágeno
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 Triple hélice de tropocolágeno. | ||
| Fórmula molecular | ? | |
El colágeno es una proteína estructural de la matriz extracelular que se encuentra en tejidos conectivos. Es la más abundante en el cuerpo de los animales y desempeña un papel en la formación de diversos tejidos, incluyendo tendones, ligamentos, piel, córnea y huesos. En humanos, se han identificado al menos 28 tipos diferentes de colágeno, que pueden clasificarse en dos categorías principales: colágenos formadores de fibrillas (como el tipo I, II, III, V y XI) y colágenos no fibrilares.[1]
Características estructurales y fisicoquímicas
[editar]El colágeno tiene una estructura primaria caracterizada por la secuencia repetitiva de aminoácidos (principalmente glicina, prolina y lisina), su estructura secundaria es de tres cadenas de polipéptidos que se enrollan una alrededor de la otra, esta triple hélice es su estructura terciaria. Esta hélice triple se agrupa en múltiples fibrillas para formar la estructura cuaternaria del colágeno.[1]
Las cadenas de colágeno están unidas por puentes de hidrógeno intramoleculares, lo que contribuye a la estabilidad de la triple hélice y su capacidad para soportar cargas mecánicas. El colágeno es altamente resistente a la tensión y es responsable de proporcionar fuerza y resistencia a los tejidos.[2]
A diferencia de muchas otras proteínas, es insoluble en agua fría debido a su estructura helicoidal y las fuerzas de enlace entre sus cadenas. Sin embargo, puede volverse soluble en agua caliente o ácida, lo que es útil en la extracción de colágeno para aplicaciones industriales y alimentarias. El colágeno sufre modificaciones postraduccionales, como la hidroxilación de aminoácidos específicos, que son esenciales para su estabilidad y capacidad para formar la triple hélice.[2]
Síntesis del colágeno
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La hidroxiprolina constituye alrededor de un 10 a 12% de todos los residuos aminoacídicos del colágeno, dependiendo dicho porcentaje del tipo de colágeno. La forma química más abundante de la hidroxiprolina que forma parte del colágeno es la 4-trans-OH-L-prolina. Cada cadena tiene un peso molecular de alrededor de 100,000 Da y es levógira (gira hacia la izquierda).
Tres de estas hélices α se ensamblan para formar una molécula de procolágeno en forma de triple espiral que se secreta al espacio extracelular donde se transforma en tropocolágeno, un colágeno ya maduro. Este monómero mide alrededor de 300 nanómetros de largo y 1.4 nm de diámetro. Las tres cadenas se enrollan y se fijan mediante enlaces transversales para formar una triple hélice dextrógira con una distancia entre las vueltas de 8.6 nm.
La triple hélice se mantiene unida entre sí debido a puentes de hidrógeno. Además, los tropocolágenos se unen entre sí por medio de enlaces entre algunos aminoácidos específicos (como por ejemplo la lisina), llamados "crosslinkings" o entrecruzamientos, que favorecen la consolidación de las fibrillas de colágeno.
En el espacio extracelular varias moléculas de tropocolágeno se asocian a través de enlaces entrecruzados formando fibrillas y fibras. Una vez transportada fuera de la célula se produce el fenómeno de alineación y maduración de las moléculas a tropocolágeno en un proceso denominado fibrogénesis. Esta maduración no consiste sino en el fortalecimiento de los cruces intermoleculares y de ello dependen directamente las características mecánicas de cada tejido conjuntivo.[3]
Formación del colágeno
[editar]Cada una de las cadenas polipeptídicas es sintetizada por los ribosomas unidos a la membrana del retículo endoplásmico y luego son traslocadas al lumen del mismo en forma de grandes precursores (procadenas α), presentando aminoácidos adicionales en los extremos amino y carboxilo terminales. En el retículo endoplásmico los residuos de prolina y lisina son hidroxilados para luego algunos ser glucosilados en el aparato de Golgi; parece ser que estas hidroxilaciones son útiles para la formación de puentes de hidrógeno intercatenarios que ayudan a la estabilidad de la superhélice.
Tras su secreción, los propéptidos de las moléculas de procolágeno son degradados mediante proteasas convirtiéndolas en moléculas de tropocolágeno asociándose en el espacio extracelular formando las fibrillas de colágeno.
La formación de fibrillas está dirigida, en parte, por la tendencia de las moléculas de procolágeno a autoensamblarse mediante enlaces covalentes entre los residuos de lisina, formando un empaquetamiento escalonado y periódico de las moléculas de colágeno individuales en la fibrilla.
Defectos en la síntesis de colágeno
[editar]Las siguientes enfermedades están causadas por defectos en la correcta síntesis del colágeno que conducen a alteraciones en su estructura.
- Síndrome de Ehlers-Danlos. Se trata de un grupo de al menos diez enfermedades que tienen en común síntomas de debilidad estructural en el tejido conjuntivo, relacionados con fragilidad e hiperextensibilidad de la piel y con la hipermovilidad en las articulaciones.[4]
- Osteogénesis imperfecta. Es un grupo de cuatro enfermedades que se caracterizan por fracturas múltiples que dan lugar a deformaciones óseas.[4]
- Escorbuto. El escorbuto es una avitaminosis causada por un déficit de vitamina C (ácido ascórbico) en la dieta que causa una disminución en la síntesis de hidroxiprolina debido a que la prolil hidroxilasa requiere ácido ascórbico. La hidroxiprolina proporciona átomos adicionales capaces de formar puentes de hidrógeno que estabilizan la triple hélice de colágeno.[4]
- Síndrome del cuerno occipital o cutis laxa. Una deficiencia en la actividad de la lisil oxidasa da lugar a defectos en la formación de enlaces cruzados que originan una piel laxa y blanda y a la aparición durante la adolescencia de cuernos occipitales óseos.[4]
- Distrofia muscular congénita de Ullrich. Enfermedad congénita grave que provoca debilidad muscular por déficit del colágeno VI.[5]
Función y tipos
[editar]Las fibras de colágeno forman estructuras que resisten las fuerzas de tracción. Su diámetro en los diferentes tejidos es muy variable y su organización también; en la piel de los mamíferos están organizadas como cestos de mimbre, lo que permite la oposición a las tracciones ejercidas desde múltiples direcciones. En los tendones lo están en haces paralelos que se alinean a lo largo del eje principal de tracción. En el tejido óseo adulto y en la córnea se disponen en láminas delgadas y superpuestas, paralelas entre sí, mientras las fibras forman ángulo recto con las de las capas adyacentes.
Las células interactúan con la matriz extracelular tanto mecánica como químicamente, lo que produce notables efectos sobre la arquitectura tisular. Así, distintas fuerzas actúan sobre las fibrillas de colágeno que se han secretado, ejerciendo tracciones y desplazamientos sobre ellas, lo que provoca su compactación y su estiramiento.
Tipos de colágeno
[editar]El colágeno en lugar de ser una proteína única, se considera una familia de moléculas estrechamente relacionadas, pero genéticamente distintas. Es por ello que últimamente suele hablarse de fibras colágenas, haciendo alusión a esta gran familia de proteínas.
Se describen varios tipos de fibras colágenas:
- Colágeno tipo I
- Se encuentra abundantemente en la dermis, el hueso, el tendón, la dentina y la córnea. Se presenta en fibrillas estriadas de 20 a 100 nm de diámetro, agrupándose para formar fibras colágenas mayores. Sus subunidades mayores están constituidas por cadenas alfa de dos tipos, que difieren ligeramente en su composición de aminoácidos y en su secuencia. A uno de los cuales se designa como cadena alfa1 y al otro, cadena alfa2. Es sintetizado por fibroblastos, condroblastos y osteoblastos. Su función principal es la de resistencia al estiramiento. El colágeno tipo 1 se encuentra en varios miembros reproductores de varias especies, por eso se estiran.
- Colágeno tipo II
- Se encuentra sobre todo en el cartílago, pero también se presenta en la córnea embrionaria y en la notocorda, en el núcleo pulposo y en el humor vítreo del ojo. En el cartílago forma fibrillas finas de 10 a 20 nanómetros, pero en otros microambientes puede formar fibrillas más grandes, indistinguibles morfológicamente del colágeno tipo I. Están constituidas por tres cadenas alfa2 de un único tipo. Es sintetizado por el condroblasto. Su función principal es la resistencia a la presión intermitente.
- Colágeno tipo III
- Abunda en el tejido conjuntivo laxo, en las paredes de los vasos sanguíneos, la dermis de la piel y el estroma de varias glándulas. Parece un constituyente importante de las fibras de 50 nanómetros que se han llamado tradicionalmente fibras reticulares. Está constituido por una clase única de cadena alfa3. Es sintetizado por las células del músculo liso, fibroblastos, glía. Su función es la de sostén de los órganos expandibles.
- Colágeno tipo IV
- Es el colágeno que forma la lámina basal que subyace a los epitelios. Es un colágeno que no se polimeriza en fibrillas, sino que forma un fieltro de moléculas orientadas al azar, asociadas a proteoglicanos y con las proteínas estructurales laminina y entactina. Es sintetizado por las células epiteliales y endoteliales. Su función principal es la de sostén y filtración.
- Colágeno tipo V
- Presente en la mayoría del tejido intersticial. Se asocia con el tipo I.
- Colágeno tipo VI
- Presente en la mayoría del tejido intersticial. Sirve de anclaje de las células en su entorno. Se asocia con el tipo I.
- Colágeno tipo VII
- Se encuentra en la lámina basal.
- Colágeno tipo VIII
- Presente en algunas células endoteliales.
- Colágeno tipo IX
- Se encuentra en el cartílago articular maduro. Interactúa con el tipo II.
- Colágeno tipo X
- Presente en cartílago hipertrófico y mineralizado.
- Colágeno tipo XI
- Se encuentra en el cartílago. Interactúa con los tipos II y IX.
- Colágeno tipo XII
- Presente en tejidos sometidos a altas tensiones, como los tendones y ligamentos. Interactúa con los tipos I y III.
- Colágeno tipo XIII
- Es ampliamente encontrado como una proteína asociada a la membrana celular. Interactúa con los tipos I y III.
- Colágeno tipo XIV
- Aislado de placenta; también detectado en la médula ósea.
- Colágeno tipo XV
- Presente en tejidos derivados del tejido mesenquimal.
- Colágeno tipo XVI
- Intima asociación con fibroblastos y células musculares lisas arteriales; no se asocia fibrillas colágenas tipo I.
- Colágeno tipo XVII
- Colágeno de transmembrana, no se halla habitualmente en la membrana plasmática de las células.
- Colágeno tipo XVIII
- Presentes en las membranas basales, epiteliales y vasculares.
- Colágeno tipo XIX
- Se localiza en fibroblastos y en el hígado.
- Colágeno tipo XX
- Presente en la córnea, en el cartílago esternal y en los tendones.
- Colágeno tipo XXI
- Hallado en encías, músculo cardíaco y esquelético y otros tejidos humanos con fibrillas de colágeno tipo I.
- Colágeno tipo XXII
- En los tejidos conectivos alrededor de los tendones, ligamentos y piel.
Estructura tridimensional
[editar]El colágeno posee una estructura secundaria tridimensional consistente en una "cadena α" (no confundir con α hélice), es una hélice levógira con alrededor de tres residuos por vuelta.
En cuanto a la estructura cuaternaria, tres cadenas α superenrolladas forman una triple hélice dextrógira.
Cabe destacar que no encontramos estructura terciaria en esta proteína.
Comportamiento mecánico
[editar]Las fibras de colágeno confieren una resistencia mayor a los tejidos que las contienen, a diferencia de la elastina que forma una red isótropa; las fibras de colágeno se presentan estructuradas en haces anisótropos, lo cual confiere un comportamiento mecánico anisótropo con mayor rigidez en la dirección de las fibras de colágeno. Muchas estructuras multicapa como las arterias, el esófago, o la piel, contienen diversas capas de colágeno, en las cuales la dirección preferente de las fibras en cada capa es diferente, eso da una respuesta estructural complicada.
El colágeno desde el punto de vista nutricional
[editar]El colágeno es un componente del tejido conectivo, abundante en las partes de materiales alimentarios que se consideran generalmente como desechos (pieles, tendones, huesos) y puede extraerse solubilizándolo mediante hidrólisis. Dependiendo del grado de hidrólisis, se obtiene la gelatina. Desde el punto de vista nutricional, se trata de una proteína de muy mala calidad. Carece por completo de triptófano, y es muy pobre en tirosina, metionina y cisteína. La calidad de la carne picada puede valorarse en cuanto a su contenido de piezas de baja calidad analizando el contenido de hidroxiprolina, ya que este aminoácido es prácticamente exclusivo del colágeno.
El colágeno también es tomado en suplementos para mejorar el aspecto y salud de la piel,[6] aliviar el dolor de las articulaciones, prevenir el desgaste óseo o promover la salud del corazón,[7] sin embargo no hay pruebas científicas que respalden estos beneficios.[8][9]
El colágeno en las artes plásticas
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Utilizando las coordenadas atómicas depositadas en el Protein Data Bank, el artista germano-estadounidense Julian Voss-Andreae ha creado esculturas basadas en la estructura del colágeno y de otras proteínas.[10] En Desenredar el colágeno los cortes triangulares permiten observar las líneas de fuerza dominantes que recuerdan el acero actual.[11][12]
Aplicaciones
[editar]El colágeno tiene aplicaciones en diversas industrias y campos de la ciencia debido a sus propiedades únicas.
- Industria Alimentaria: El colágeno se utiliza en la industria alimentaria para mejorar la textura y la consistencia de productos como gelatinas, yogures y productos cárnicos. En la producción de embutidos y carnes procesadas, el colágeno se utiliza para mejorar la textura y la retención de agua.[13]
- Farmacología: Los materiales a base de colágeno se utilizan como matrices para la liberación controlada de medicamentos en aplicaciones farmacéuticas.[14]
- Odontología: El colágeno se utiliza en implantes dentales y regeneración ósea para mejorar la integración de los implantes y promover la curación de tejidos en la cavidad oral.[15]
- Ciencia de Materiales: El colágeno se utiliza como biomaterial en la fabricación de andamios (scaffolds) para la ingeniería de tejidos y la regeneración de órganos.[16]
Véase también
[editar]Referencias
[editar]- ↑ a b Hua, Chen; Zhu, Yun; Xu, Wei; Ye, Sheng; Zhang, Rongguang; Lu, Lu; Jiang, Shibo (22 de enero de 2019). «Characterization by high-resolution crystal structure analysis of a triple-helix region of human collagen type III with potent cell adhesion activity». Biochemical and Biophysical Research Communications 508 (4): 1018-1023. ISSN 0006-291X. PMC 7092849. PMID 30545625. doi:10.1016/j.bbrc.2018.12.018. Consultado el 27 de septiembre de 2023.
- ↑ a b Kramer, Rachel Z.; Bella, Jordi; Mayville, Patricia; Brodsky, Barbara; Berman, Helen M. (1999-05). «Sequence dependent conformational variations of collagen triple-helical structure». Nature Structural Biology (en inglés) 6 (5): 454-457. ISSN 1545-9985. doi:10.1038/8259. Consultado el 27 de septiembre de 2023.
- ↑ Obtenido del libro "Inducción miofascial". Edit Mc Graw Hill por Andrzej Pilat
- ↑ a b c d Devlin, T. M. 2004. Bioquímica, 4ª edición. Reverté, Barcelona. ISBN 84-291-7208-4
- ↑ Bruno Eymard: Distrofia muscular congénita de Ullrich. Orphanet, 2008. Consultado el 25 de diciembre de 2013.
- ↑ «Oral Collagen Supplementation: A Systematic Review of Dermatological Applications». Journal of Drugs in Dermatology. 01/01/2019. PMID 30681787. Consultado el 04/04/2021.
- ↑ «Effect of Collagen Tripeptide on Atherosclerosis in Healthy Humans». Journal of Atherosclerosis and Thrombosis. 1/07/2017. PMID 27725401. doi:10.5551/jat.36293. Consultado el 04/04/2021.
- ↑ «La verdad sobre los suplementos de colágeno». La Vanguardia. 11 de abril de 2023. Consultado el 16 de julio de 2023.
- ↑ RTVE.es (16 de noviembre de 2023). «Desmontando los mitos del colágeno». RTVE.es. Consultado el 16 de noviembre de 2023.
- ↑ «PDB Community Focus: Julian Voss-Andreae, Protein Sculptor». Protein Data Bank Newsletter (32). Winter de 2007.
- ↑ Ward, Barbara (abril de 2006). «'Unraveling Collagen' structure to be installed in Orange Memorial Park Sculpture Garden». Expert Rev. Proteomics. 3 (2) (2): 174. doi:10.1586/14789450.3.2.169.
- ↑ «Interview with J. Voss-Andreae "Seeing Below the Surface" in Seed Magazine». Archivado desde el original el 29 de junio de 2012. Consultado el 22 de noviembre de 2011.
- ↑ Tang, Cheng; Zhou, Kai; Zhu, Yichen; Zhang, Wendi; Xie, Yong; Wang, Zhaoming; Zhou, Hui; Yang, Tingting et al. (1 de octubre de 2022). «Collagen and its derivatives: From structure and properties to their applications in food industry». Food Hydrocolloids 131: 107748. ISSN 0268-005X. doi:10.1016/j.foodhyd.2022.107748. Consultado el 27 de septiembre de 2023.
- ↑ Sionkowska, Alina; Skrzyński, Sławomir; Śmiechowski, Krzysztof; Kołodziejczak, Agata (2017-01). «The review of versatile application of collagen: Versatile Application of Collagen». Polymers for Advanced Technologies (en inglés) 28 (1): 4-9. doi:10.1002/pat.3842. Consultado el 27 de septiembre de 2023.
- ↑ Echazú, Maria Inés Alvarez; Tuttolomondo, Maria Victoria; Foglia, Maria Lucia; Mebert, Andrea Mathilde; Alvarez, Gisela Solange; Desimone, Martin Federico (2 de noviembre de 2016). «Advances in collagen, chitosan and silica biomaterials for oral tissue regeneration: from basics to clinical trials». Journal of Materials Chemistry B (en inglés) 4 (43): 6913-6929. ISSN 2050-7518. doi:10.1039/C6TB02108E. Consultado el 27 de septiembre de 2023.
- ↑ Ashokkumar, Meiyazhagan; Ajayan, Pulickel M. (3 de abril de 2021). «Materials science perspective of multifunctional materials derived from collagen». International Materials Reviews (en inglés) 66 (3): 160-187. ISSN 0950-6608. doi:10.1080/09506608.2020.1750807. Consultado el 27 de septiembre de 2023.
Enlaces externos
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