Fosfoenolpiruvato-proteína cinasa

Fosfoenolpiruvato-proteína cinasa
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores; externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	2.7.3
Estructura/Función proteica
Tipo de proteína	Cinasa
Funciones	Enzima
Ortólogos
Humano	Ratón
n/a	n/a
[1] ;
[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

La fosfoenolpiruvato-proteína cinasa (EC 2.7.3.9) es una enzima que cataliza la reacción:

Fosfoenolpiruvato + proteína L-histidina $\rightleftharpoons$ piruvato + proteína N(pi)-fosfo-L-histidina

Esta enzima actúa solamente en los residuos de histidina de proteínas específicas transportadoras del grupo fosfato de bajo peso molecular (9,5 kDa) y que participan en el transporte de azúcares en las bacterias.

Sistema fosfotransferasa para azúcares[editar]

Artículo principal: Traslocación de grupo PEP

Las bacterias han evolucionado un mecanismo único para importar carbohidratos, el sistema fosfotransferasa para azúcares (PTS). El PTS sincroniza el transporte y fosforilación del azúcar utilizando algunas proteínas en una cascada de fosforilación de cinco etapas. Con algunas variaciones, el PTS tiene tres proteínas:

En el citoplasma el fosfoenolpiruvato fosforila la fosfoenolpiruvato-proteína cinasa (Enzima I, EI) que transfiere el grupo fosforilo a la histidina de la proteína fosfotransportadora (HPr).
Desde la HPr, el grupo fosforilo es transferido a los transportadores asociados a la membrana y específicos para los azúcares (Enzima II, EII).
Cada transportador se compone de dos dominios citoplasmáticos (EIIA y EIIB) y un dominio integrado en la membrana (EIIC). En la EII, EIIA acepta el grupo fosforilo desde la HPr y se lo da a la EIIB, mientras que la EIIC media en la translocación del azúcar con la EIIB proporcionando el grupo fosforilo. La EIIB es la enzima proteína-N(pi)-fosfohistidina azúcar fosfotransferasa (EC 2.7.1.69).

Aparte de controlar la translocación de azúcares, el estado de fosforilación de las proteínas del PTS está también asociado con la regulación de rutas metabólicas y de señalización en las células bacterianas.

Características de la fosfoenolpiruvato-proteína cinasa[editar]

La fosfoenolpiruvato-proteína cinasa (EI) es un homodímero de ~64 kDa que requiere Mg²⁺ para su funcionamiento. Cada subunidad tiene tres dominios:

El fosfoenolpiruvato se une al dominio C-terminal adoptando éste una configuración barril alfa/beta.
La HPr se une al dominio N-terminal, un haz de hélices alfa.
El dominio central está unido al dominio N-terminal por dos conectores y al dominio C-terminal por una hélice alfa larga. El dominio central contiene el residuo histidina (His-189) que es fosforilado.

Clasificación[editar]

Se ha demostrado que una serie de enzimas que catalizan la transferencia de un grupo fosforilo desde el fosfoenolpiruvato vía un intermedio fosfo-histidina están estructuralmente relacionadas:

Piruvato, fosfato dicinasa (PPDK). La PPDK cataliza la fosforilación reversible del piruvato y el fosfato por el ATP a fosfoenolpiruvato. En las plantas la PPDK cataliza en la dirección del fosfoenolpiruvato, que es el principal aceptor de dióxido de carbono en las plantas de metabolismo C4 y de metabolismo ácido de las crasuláceas. En algunas bacterias como la Bacteroides symbiosus, la PPDK funciona en la dirección de la síntesis de ATP.

Piruvato, agua dicinasa. Esta enzima cataliza la fosforilación reversible del piruvato por el ATP para formar fosfoenolpiruvato. Esta es una etapa esencial en la gluconeogénesis cuando el piruvato y el lactato son usados como fuentes de carbono.

Fosfoenolpiruvato-proteína cinasa. Esta es la primera enzima del sistema fosfotransferasa para azúcares (PTS).

Todas estas enzimas comparten el mismo mecanismo catalítico, se unen al fosfoenolpiruvato y transfieren su grupo fosforilo a un residuo de histidina. La secuencia alrededor de este residuo está muy conservada.

Enlaces externos[editar]

Datos: Q5864345