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Colipasa

De Wikipedia, la enciclopedia libre
Colipasa pancreática

Diagrama de cintas de colipasa de cerdo (en azul) acomplejada con lipasa pancreática humana y una pequeña molécula inhibidora.
Estructuras disponibles
PDB Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
Identificadores
Símbolo CLPS (HGNC: 2085)
Identificadores
externos
Locus Cr. 6 p21.1-ter
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
1208
UniProt
P04118 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_001832 n/a

La Colipasa es un cofactor proteico necesario para la actividad óptima de la lipasa pancreática. Se secreta en el páncreas exócrino en su forma inactiva, la procolipasa, y se activa en el lumen intestinal por acción de la tripsina. Su función es prevenir los efectos inhibidores de las sales biliares sobre la actividad de la lipasa pancreática, facilitando de esta forma la hidrólisis intraduodenal, de los triglicéridos de cadena larga presentes en la alimentación.

En humanos, la colipasa se encuentra codificada en el gen HGNC CLPS .[1]

Dominios proteicos

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Colipasa es también una familia de proteínas evolutivamente relacionadas.

Colipasa es un pequeño cofactor proteico necesario para que la lipasa pancreática realice una hidrólisis eficiente de los triglicéridos adquiridos con los alimentos. La absorción eficiente de las grasas incluidas en la dieta es dependiente de la acción del a lipasa pancreática.

La colipasa se une al dominio C-terminal, que es el dominio no catalítico de la lipasa, estabilizándola en una conformación activa y aumentando considerablemente la hidofobicidad del sitio de unión. Numerosos estudios de la estructura del complejo y de la colipasa sola han revelado la funcionalidad de esta estructura.[2][3]

La colipasa es una proteína pequeña, con cinco enlaces disulfuro internos evolutivamente muy conservados. Se han reconocidos analogías estructurales entre diferentes proteínas: el dominio C-terminal de la lipasa pancreática; el dominio N-terminal de las lipooxigenasas, y el dominio C-terminal de la alfatoxina. Estos dominios no catalíticos son evolutivamente importantes en las enzimas más tardías para su interacción con la membrana plasmática. No se ha establecido fehacientemente si estos dominios se encuentran también implicados en una eventual unión a cofactores como es el caso de la lipasa pancreática.[3]

Colipasa

Estructura del complejo lipasa-colipasa pancreática inhibido por un alquuil fosfonato C11.[4]
Identificadores
Símbolo Colipasa
Pfam PF01114
InterPro IPR001981
PROSITE PDOC00111
SCOP 1lpb
Estructuras PDB disponibles:
1eth , 1lpa , 1lpb , 1n8s , 1pcn , 1pco
Colipasa

Estructura resuelta de la procolipasa pancreática porcina, determinada por resonancia magnética nuclear homonuclear 1H en dos y tres dimensiones
Identificadores
Símbolo Colipasa_C
Pfam PF02740
InterPro IPR017914
PROSITE PDOC00111
SCOP 1lpb

Referencias

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  1. Davis RC, Xia YR, Mohandas T, Schotz MC, Lusis AJ (mayo de 1991). «Assignment of the human pancreatic colipase gene to chromosome 6p21.1 to pter». Genomics 10 (1): 262-5. PMID 2045105. doi:10.1016/0888-7543(91)90509-D. 
  2. Lowe ME (1997). «Structure and function of pancreatic lipase and colipase». Annu. Rev. Nutr. 17: 141-158. PMID 9240923. doi:10.1146/annurev.nutr.17.1.141. 
  3. a b Verger R, van Tilbeurgh H, Cambillau C, Bezzine S, Carriere F (1999). «Colipase: structure and interaction with pancreatic lipase». Biochim. Biophys. Acta 1441 (2–3): 173-184. PMID 10570245. 
  4. Egloff MP, Marguet F, Buono G, Verger R, Cambillau C, van Tilbeurgh H (marzo de 1995). «The 2.46 A resolution structure of the pancreatic lipase-colipase complex inhibited by a C11 alkyl phosphonate». Biochemistry 34 (9): 2751-62. PMID 7893686. doi:10.1021/bi00009a003. 

Lecturas adicionales

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Enlaces externos

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