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Plastoquinol—plastocianina reductasa

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plastoquinol—plastocianina reductasa
Estructuras disponibles
PDB
 Estructuras enzimáticas
Identificadores
Identificadores
externos
Número EC 1.10.9.1
Número CAS 79079-13-3
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
PubMed (Búsqueda)
[1]


PMC (Búsqueda)
[2]

La plastoquinol—plastocianina reductasa (EC 1.10.9.1), es una enzima que cataliza la siguiente reacción química:

2 plastocianina oxidada
[lumen tilacoide]
+ plastoquinol
[membrana tilacoide]
+ 2 H+
[estroma cloroplasto]
2 plastocianina
[lumen tilacoide]
+ plastoquinona
[membrana tilacoide]
+ 4 H+
[lumen tilacoide]

Por lo tanto los sustratos de esta enzima son plastocianina oxidada, plastoquinol y toma iones hidrógeno del estroma del cloroplasto; mientras que sus productos son plastocianina reducida, plastoquinona y libera iones hidrógeno del lado del lumen del tilacoide.

Clasificación

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La enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas oxidorreductasas que actúan sobre fenoles y sustancias relacionadas como dadores de electrones y con una cuproproteína como aceptor.

Nomenclatura

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El nombre sistemático de esta clase de enzimas es plastoquinol:plastocianina-oxidada oxidorreductasa. Otros nombres de uso común pueden ser: complejo citocromo b6-f, complejo citocromo b6/f, plastoquinol/plastocianina oxidorreductasa y complejo citocromo b6f.[1][2]

Estructura y función

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La plastoquinol reductasa contiene dos citocromos tipo b, dos citocromos tipo c (cn y f), y un clúster [2Fe-2S] de Rieske. Esta proteína actúa como una bomba de protones, bombeando iones hidrógeno desde el estroma del cloroplasto al lumen del tilacoide.

Véase también

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Referencias

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  1. Hurt, E. and Hauska, G. (1981). «A cytochrome f/b6 complex of five polypeptides with plastoquinol-plastocyanin-oxidoreductase activity from spinach chloroplasts». Eur. J. Biochem. 117 (3): 591-595. PMID 6269845. doi:10.1111/j.1432-1033.1981.tb06379.x. 
  2. Cramer, W.A. and Zhang, H. (2006). «Consequences of the structure of the cytochrome b6f complex for its charge transfer pathways». Biochim. Biophys. Acta 1757 (5-6): 339-345. PMID 16787635. doi:10.1016/j.bbabio.2006.04.020. 

Enlaces externos

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