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Alcohol deshidrogenasa (quinona)

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Alcohol deshidrogenasa (quinona)
Estructuras disponibles
PDB
 Estructuras enzimáticas
Identificadores
Identificadores
externos
Número EC 1.1.5.5
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
PubMed (Búsqueda)
[1]


PMC (Búsqueda)
[2]

La alcohol deshidrogenasa (quinona) (EC 1.1.5.5, ADH tipo III, quinohemopterin alcohol deshidrogenasa asociada a membrana) es una enzima presente sólo en algunas especies de bacterias del ácido acético que cataliza la siguiente reacción química:

etanol + ubiquinona acetaldehído + ubiquinol

Estructura y características[editar]

El nombre sistemático de esta enzima es alcohol:quinona oxidoreductasa. Sólo se ha descrito en bacterias acéticas, en las cuales se encuentra involucrada en la producción del ácido acético. Es una proteína asociada a membrana, al igual que su aceptor de electrones que es una ubiquinona de membrana. Un modelo estructural sugiere que, al igual que en otras alcohol deshidrogenasas del tipo quinoproteína, la subunidad catalítica de esta enzima posee una estructura similar a una hélice de ocho palas, con un calcio unido a la pirroloquinolina-quinona (PQQ) en el sitio activo y una estructura inusual en forma de anillo situada en proximidad a la PQQ. La subunidad catalítica posee además un grupo heme en el dominio C-terminal. No requiere de aminas como activadores, y posee una especificidad de sustrato bastante restringida, oxidando tan sólo a un par de alcoholes primarios (C2 a C6), algunos secundarios y escasos aldehídos, aunque no es capaz de oxidar al metanol.[1][2][3][4][5][6][7][8][9]

Véase también[editar]

Referencias[editar]

  1. Gomez-Manzo, S., Contreras-Zentella, M., Gonzalez-Valdez, A., Sosa-Torres, M., Arreguin-Espinoza, R. and Escamilla-Marvan, E. (2008). «The PQQ-alcohol dehydrogenase of Gluconacetobacter diazotrophicus». Int. J. Food Microbiol. 125 (1): 71-78. PMID 18321602. doi:10.1016/j.ijfoodmicro.2007.10.015. 
  2. Shinagawa, E., Toyama, H., Matsushita, K., Tuitemwong, P., Theeragool, G. and Adachi, O. (2006). «A novel type of formaldehyde-oxidizing enzyme from the membrane of Acetobacter sp. SKU 14». Biosci. Biotechnol. Biochem. 70 (4): 850-857. PMID 16636451. doi:10.1271/bbb.70.850. 
  3. Matsushita, K., Takaki, Y., Shinagawa, E., Ameyama, M. and Adachi, O. (1992). «Ethanol oxidase respiratory chain of acetic acid bacteria. Reactivity with ubiquinone of pyrroloquinoline quinone-dependent alcohol dehydrogenases purified from Acetobacter aceti and Gluconobacter suboxydans». Biosci. Biotechnol. Biochem. 56: 304-310. doi:10.1271/bbb.56.304. 
  4. Chinnawirotpisan, P., Theeragool, G., Limtong, S., Toyama, H., Adachi, O.O. and Matsushita, K. (2003). «Quinoprotein alcohol dehydrogenase is involved in catabolic acetate production, while NAD-dependent alcohol dehydrogenase in ethanol assimilation in Acetobacter pasteurianus SKU1108». J. Biosci. Bioeng. 96 (6): 564-571. PMID 16233574. doi:10.1016/S1389-1723(04)70150-4. 
  5. Frebortova, J., Matsushita, K., Arata, H. and Adachi, O. (1998). «Intramolecular electron transport in quinoprotein alcohol dehydrogenase of Acetobacter methanolicus: a redox-titration stud». Biochim. Biophys. Acta 1363 (1): 24-34. PMID 9526036. doi:10.1016/s0005-2728(97)00090-x. 
  6. Matsushita, K., Kobayashi, Y., Mizuguchi, M., Toyama, H., Adachi, O., Sakamoto, K. and Miyoshi, H. (2008). «A tightly bound quinone functions in the ubiquinone reaction sites of quinoprotein alcohol dehydrogenase of an acetic acid bacterium, Gluconobacter suboxydans». Biosci. Biotechnol. Biochem. 72 (10): 2723-2731. PMID 18838797. doi:10.1271/bbb.80363. 
  7. Matsushita, K., Yakushi, T., Toyama, H., Shinagawa, E. and Adachi, O. (1996). «Function of multiple heme c moieties in intramolecular electron transport and ubiquinone reduction in the quinohemoprotein alcohol dehydrogenase-cytochrome c complex of Gluconobacter suboxydans». J. Biol. Chem. 271 (9): 4850-4857. PMID 8617755. doi:10.1074/jbc.271.9.4850. 
  8. Matsushita, K., Toyama, H. and Adachi, O. (1994). «Respiratory chains and bioenergetics of acetic acid bacteria». Adv. Microb. Physiol. 36: 247-301. PMID 7942316. doi:10.1016/s0065-2911(08)60181-2. 
  9. Cozier, G.E., Giles, I.G. and Anthony, C. (1995). «The structure of the quinoprotein alcohol dehydrogenase of Acetobacter aceti modelled on that of methanol dehydrogenase from Methylobacterium extorquens». Biochem. J. 308: 375-379. PMC 1136936. PMID 7772016. 

Enlaces externos[editar]