Amina-primaria oxidasa

Amina-primaria oxidasa
	; Dimero de amina oxidasa, humana
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores; externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.4.3.21
Actividad enzimática	AmiGO / EGO
Ortólogos
Humano	Ratón
[1] ;
[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

Las amina-primaria oxidasas son un grupo de enzimas que oxidan monoaminas primarias, pero que tienen poca o ninguna actividad sobre las diaminas.

Son enzimas de amplia especificidad y catalizan varias reacciones químicas de alta importancia biológica.

Reacción catalizada[editar]

La reacción general es

una amina primaria + O
2 + H
2O → un aldehído + NH+
4 + H
2O
2

Dentro de este tipo de reacciones, se pueden listar las siguientes:

2-feniletilamina + O
2 + H
2O → feinilacetaldehído + NH+
4 + H
2O
2

aminoacetona + H
2O + O
2 → metilglioxal + NH+
4 + H
2O
2

una amina alifática + H
2O + O
2 → un aldehído + NH+
4 + H
2O
2

cadaverina + H
2O + O
2 → 5-aminopentanal + NH+
4 + H
2O
2

una amina primaria_{[espacio periplasmático]} + H
2O_{[espacio periplasmático]} + O
2_{[espacio periplasmático]} → un aldehído_{[espacio periplasmático]} + NH+
4_{[espacio periplasmático]} + H
2O
2_{[espacio periplasmático]}

Clasificación[editar]

Estas enzimas pertenecen a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas oxidorreductasas que actúan sobre grupos CH-NH
2 como donantes de electrones y con oxígeno como aceptor.

Nomenclatura[editar]

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es amina-primaria:oxígeno oxidorreductasa (desaminadora). Otros nombres de uso común incluyen: amina-primaria oxidasa; amina oxidasa [ambiguo]; amina oxidasa (con cobre); amina oxidasa (con piridoxal) [incorrecto]; bencilamina oxidasa [incorrecto]; CAO [ambiguo]; cobre amino oxidasa [ambiguo]; Cu-amino oxidasa [ambiguo]; diamina oxidasa [incorrecto]; diamino oxhidrasa [incorrecto]; histamina deaminasa [ambiguo]; histamina oxidasa [ambiguo]; monoamino oxidasa [ambiguo]; monoamino oxidasa plasmática [ambiguo]; poliamina oxidasa [ambiguo]; amino oxidasa sensible a semicarbázida [ambiguo]; SSAO [ambiguo]

Estructura y función[editar]

Pertenecen al grupo de las cuproproteínas, es decir, contienen cobre en su estructura y también una quinona (la 2,4,5-trihidroxifenilalanina quinona). A diferencia de las monoamino oxidasas (EC 1.4.2.4), estas son sensibles a la inhibición por reactivos con presencia del grupo carbonilo, tales como la semicarbazida. En algunos tejidos de mamíferos esta enzima funciona también como una proteína de adhesión vascular (VAP-1).^[1]^[2]^[3]^[4]^[5]^[6]^[7]^[8]^[9]^[10]

La amina-primaria oxidasa se encuentra emparentada con la diamino oxidasa una enzima con actividad diferente pero que anteriormente se clasificaba en la misma categoría (EC 1.4.3.6 - amino oxidasa con cobre), aunque actualmente esta categoría no se utiliza más. Ambas enzimas compartían el nombre de "histaminasa", aunque solo la diamino oxidasa tiene una verdadera actividad histaminasa. La amina-primaria oxidasa es sensible a la inhibición por reactivos con grupo carbonilo, tales como la semicarbazida. Lo que las distingue de la monoamino oxidasa (EC 1.4.3.4).

Referencias[editar]

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Datos: Q3313599

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[Wilce-4] Wilce, M.C., Dooley, D.M., Freeman, H.C., Guss, J.M., Matsunami, H., McIntire, W.S., Ruggiero, C.E., Tanizawa, K. and Yamaguchi, H. (1997). «Crystal structures of the copper-containing amine oxidase from Arthrobacter globiformis in the holo and apo forms: implications for the biogenesis of topaquinone». Biochemistry 36: 16116-16133. PMID 9405045. doi:10.1021/bi971797i.

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[Houen-6] Houen, G. (1999). «Mammalian Cu-containing amine oxidases (CAOs): new methods of analysis, structural relationships, and possible functions». APMIS Suppl. 96: 1-46. PMID 10668504.

[Andrés-7] Andrés, N., Lizcano, J.M., Rodríguez, M.J., Romera, M., Unzeta, M. and Mahy, N. (2001). «Tissue activity and cellular localization of human semicarbazide-sensitive amine oxidase». J. Histochem. Cytochem. 49 (2): 209-217. PMID 11156689.

[Saysell-8] Saysell, C.G., Tambyrajah, W.S., Murray, J.M., Wilmot, C.M., Phillips, S.E., McPherson, M.J. and Knowles, P.F. (2002). «Probing the catalytic mechanism of Escherichia coli amine oxidase using mutational variants and a reversible inhibitor as a substrate analogue». Biochem. J. 365 (Pt 3): 809-816. PMC 1222726. PMID 11985492. doi:10.1042/BJ20011435.

[O'Sullivan-9] O'Sullivan, J., Unzeta, M., Healy, J., O'Sullivan, M.I., Davey, G. and Tipton, K.F. (2004). «Semicarbazide-sensitive amine oxidases: enzymes with quite a lot to do». Neurotoxicology 25 (1-2): 303-315. PMID 14697905. doi:10.1016/S0161-813X(03)00117-7.

[Airenne-10] Airenne, T.T., Nymalm, Y., Kidron, H., Smith, D.J., Pihlavisto, M., Salmi, M., Jalkanen, S., Johnson, M.S. and Salminen, T.A. (2005). «Crystal structure of the human vascular adhesion protein-1: unique structural features with functional implications». Protein Sci. 14 (8): 1964-1974. PMC 2279308. PMID 16046623. doi:10.1110/ps.051438105.

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