Beta-lisina 5,6-aminomutasa

Beta-lisina 5,6-aminomutasa
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica
Número EC	5.4.3.3
Número CAS	9075-69-8
Ontología génica Actividad enzimática AmiGO / EGO
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
PubMed (Búsqueda)	[1]
PMC (Búsqueda)	[2]

En enzimología, una beta-lisina 5,6-aminomutasa (EC 5.4.3.3 5.4.3.3) es una enzima que cataliza la reacción química:

(3S)-3,6-diaminohexanoato $\rightleftharpoons$ (3S,5S)-3,5-diaminohexanoato

Por lo tanto, esta enzima tiene un substrato, (3S)-3,6-diaminohexanoato, y un producto, (3S,5S)-3,5-diaminohexanoato.

Esta enzima pertenece a la familia de isomerasas, concretamente a las transferasas intramoleculares de grupos amino. El nombre sistemático de esta clase de enzima es (3S)-3,6-diaminohexanoato 5,6-aminomutasa. Otros nombres de uso común son beta-lisina mutasa, y L-beta-lisina 5,6-aminomutasa. Esta enzima participa en la degradación de la lisina, empleando un cofactor, cobamida.

Estudios estructurales

A finales de 2007, sólo una estructura ha sido resuelta para esta clase de enzimas, con el PDB código de accesión 1XRS.

Referencias

• Retey J, Kunz F, Arigoni D y Stadtman TC (1978). Retey J, Kunz F, Arigoni D and Stadtman TC (1978). «Zur Kenntnis der beta-Lysin-Mutase-Reaktion: mechanismus und sterischer Verlauf». Helv. Chim. Acta 61 (8): 2989-2998. doi:10.1002/hlca.19780610824.  Retey J, Kunz F, Arigoni D and Stadtman TC (1978). «Zur Kenntnis der beta-Lysin-Mutase-Reaktion: mechanismus und sterischer Verlauf». Helv. Chim. Acta 61 (8): 2989-2998. doi:10.1002/hlca.19780610824.  (Retey J, Kunz F, Arigoni D and Stadtman TC (1978). «Zur Kenntnis der beta-Lysin-Mutase-Reaktion: mechanismus und sterischer Verlauf». Helv. Chim. Acta 61 (8): 2989-2998. doi:10.1002/hlca.19780610824. ): 2989@–2998. doi:10.1002/hlca.19780610824.
• Stadtman TC, Renz P (1968). Stadtman TC, Renz P (1968). «Anaerobic degradation of lysine. V. Some properties of the cobamide coenzyme-dependent beta-lysine mutase of Clostridium sticklandii». Arch. Biochem. Biophys. 125 (1): 226-39. PMID 5649516. doi:10.1016/0003-9861(68)90657-7.  Stadtman TC, Renz P (1968). «Anaerobic degradation of lysine. V. Some properties of the cobamide coenzyme-dependent beta-lysine mutase of Clostridium sticklandii». Arch. Biochem. Biophys. 125 (1): 226-39. PMID 5649516. doi:10.1016/0003-9861(68)90657-7. 

• Datos: Q4897221