Diferencia entre revisiones de «Flavín adenín dinucleótido»

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== Función ==
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Bioquímicamente es una [[coenzima]] que interviene como dador o aceptor de [[electrón|electrones]] y [[protón|protones]] ([[poder reductor]]) en reacciones [[metabolismo|metabólicas]] [[redox]]; su estado [[oxidado]]
Bioquímicamente es un [[coenzima]] que interviene como dador o aceptor de [[electrón|electrones]] y [[protón|protones]] ([[poder reductor]]) en reacciones [[metabolismo|metabólicas]] [[redox]]; su estado [[oxidado]]
(FAD) se reduce a FADH<sub>2</sub> al aceptar dos [[átomos]] de [[hidrógeno]] (cada uno formado por un electrón y un protón), según la siguiente reacción:
(FAD) se reduce a FADH<sub>2</sub> al aceptar dos [[átomos]] de [[hidrógeno]] (cada uno formado por un electrón y un protón), según la siguiente reacción:


<center>[[Archivo:FAD FADH2 equlibrium.png|422px]]</center>
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Por tanto, al [[reducción|reducirse]] capta dos [[protón|protones]] y dos [[electrón|electrones]], lo que lo capacita para intervenir como dador de [[energía]] y/o poder reductor en el [[metabolismo]] . Por ejemplo, el FAD (y también el [[NAD]]), se reducen en el [[ciclo de Krebs]] y se [[oxidación|oxida]] en la [[cadena respiratoria]] ([[respiración aeróbica]]).
Por tanto, al [[reducción|reducirse]] capta dos [[protón|protones]] y dos [[electrón|electrones]], lo que lo capacita para intervenir como dador de energía y/o poder reductor en el [[metabolismo]] . Por ejemplo, el FAD (y también el [[NAD]]), se reducen en el [[ciclo de Krebs]] y se [[oxidación|oxida]] en la [[cadena respiratoria]] ([[respiración aeróbica]]).


La función bioquímica general del FAD es oxidar los [[alcano]]s a [[alqueno]]s, mientras que el NAD<sup>+</sup> (un coenzima con simialr función) oxida los [[alcohol]]es a [[aldehído]]s o [[Cetona (química)|cetonas]]. Esto es debido a que la oxidación de un alcano (como el [[succinato]]) a un alqueno (como el [[fumarato]]) es suficiente [[exergónica]] como para reducir el FAD a FADH<sub>2</sub>, pero no para reducir el NAD<sup>+</sup> a NADH.
La función bioquímica general del FAD es oxidar los [[alcano]]s a [[alqueno]]s, mientras que el NAD<sup>+</sup> (un coenzima con simialr función) oxida los [[alcohol]]es a [[aldehído]]s o [[Cetona (química)|cetonas]]. Esto es debido a que la oxidación de un alcano (como el [[succinato]]) a un alqueno (como el [[fumarato]]) es suficiente [[exergónica]] como para reducir el FAD a FADH<sub>2</sub>, pero no para reducir el NAD<sup>+</sup> a NADH.

Revisión del 10:15 18 mar 2010

Estructura del FAD.

El flavín adenín dinucleótido o dinucleótido de flavina-adenina (abreviado FAD en su forma oxidada y FADH2 en su forma reducida) es un coenzima que interviene en las reacciones metabólicas de oxidación-reducción.

Estructura química

El FAD es una molécula compuesta por una unidad de riboflavina (vitamina B2), unida a un pirofosfato (P-P), éste unido a una ribosa y ésta unida a una adenina. Por tanto, la molécula es en realidad ADP unido a riboflavina; o también AMP unido al coenzima FMN.

Función

Bioquímicamente es un coenzima que interviene como dador o aceptor de electrones y protones (poder reductor) en reacciones metabólicas redox; su estado oxidado (FAD) se reduce a FADH2 al aceptar dos átomos de hidrógeno (cada uno formado por un electrón y un protón), según la siguiente reacción:

Por tanto, al reducirse capta dos protones y dos electrones, lo que lo capacita para intervenir como dador de energía y/o poder reductor en el metabolismo . Por ejemplo, el FAD (y también el NAD), se reducen en el ciclo de Krebs y se oxida en la cadena respiratoria (respiración aeróbica).

La función bioquímica general del FAD es oxidar los alcanos a alquenos, mientras que el NAD+ (un coenzima con simialr función) oxida los alcoholes a aldehídos o cetonas. Esto es debido a que la oxidación de un alcano (como el succinato) a un alqueno (como el fumarato) es suficiente exergónica como para reducir el FAD a FADH2, pero no para reducir el NAD+ a NADH.

La reoxidación del FADH2 (es decir, la liberación de los dos electrones y dos protones capturados) tiene lugar en la cadena respiratoria, lo que posibilita la formación de ATP (fosforilación oxidativa).

Muchas oxidorreductasas, denominadas flavoenzimas o flavoproteínas, requieren FAD como coenzima para oxidar los substratos. Pero en el enzima succinato deshidrogenasa, que oxida el succinato a fumarato en el ciclo de Krebs, el FAD es realmente un grupo prostético, ya que está unido fuerte y permanentemente al enzima mediante un enlace covalente.