Ferredoxina—NAD+ reductasa
Ferredoxina-NAD+ reductasa | ||||
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Identificadores | ||||
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Bases de datos de enzimas
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Número EC | 1.18.1.3 | |||
Número CAS | 39369-37-4 | |||
Ortólogos | ||||
Especies |
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La Ferredoxina-NAD+
reductasa (EC 1.18.1.3) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química:
ferredoxina oxidada + NADH + H+
Por lo tanto los dos sustratos de esta enzima son ferredoxina reducida y NAD+
, mientras que sus tres productos son ferredoxina oxidada, NADH, e ion hidrógeno.
Clasificación[editar]
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, específicamente a aquellas que actúan con una proteína hierro-azufre como donante de electrones y con NAD+
o NADP+
como aceptor.
Nomenclatura[editar]
El nombre sistemático de esta clase de enzimas es ferredoxina:NAD+
oxidorreductasa. Otros nombres de uso común incluyen: ferredoxina–nicotinamida adenina dinucleótido reductasa, ferredoxina reductasa, NAD+
-ferredoxina hgrfhjh0ygws, ferredoxina-NAD+
reductasa, ferredoxina-NAD reductasa y NAD+
reductasa vinculada a ferredoxina.
Cuando la molécula de NAD se encuentra en su forma reducida, la enzima a veces es referida como: NADH-ferredoxina oxidorreductasa, nicotinamida adenina dinucleótido-ferredoxina reducida, NADH-ferredoxina reductasa, NADH flavodoxina oxidorreductasa y NADH
2-ferredoxina oxidorreductasa.
Papel biológico[editar]
Esta enzima participa en el metabolismo de los ácidos grasos.
Estudios estructurales[editar]
Hasta el año 2007, sólo se había resuelto una única estructura para esta clase de enzimas, con el código 1KRH de acceso a PDB.
Enzimas relacionadas[editar]
Otras enzimas de la familia son:
- NADH-ferredoxina NAP reductasa (componente del sistema enzimático multicomponente llamado naftaleno dioxigenasa)
- NADH-ferredoxina TOL reductasa (componente del sistema tolueno dioxigenasa)
Referencias[editar]
- Jungermann K, Thauer RK, Leimenstoll G, Decker K (1973). «Function of reduced pyridine nucleotide-ferredoxin oxidoreductases in saccharolytic Clostridia». Biochim. Biophys. Acta. 305 (2): 268-80. PMID 4147457. doi:10.1016/0005-2728(73)90175-8.