GTP difosfoquinasa

GTP difosfoquinasa
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica
Número EC	2.7.6.5
Número CAS	63690-89-1
Ontología génica Actividad enzimática AmiGO / EGO
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
PubMed (Búsqueda)	[1]
PMC (Búsqueda)	[2]

La GTP difosfoquinasa (EC 2.7.6.5) es una enzima que cataliza las siguientes reacciones químicas:

ATP + GTP $\rightleftharpoons$ AMP + guanosina 3'-difosfato 5'-trifosfato (principal)

ATP + GDP $\rightleftharpoons$ AMP + guanosina 3'-difosfato 5'-difosfato (secundaria)

Por lo tanto, los tres posibles sustratos de esta enzima son el ATP, el GTP y el GDP, mientras que sus dos productos son AMP y guanosina 3'-difosfato 5'-trifosfato, o alternativamente guanosina 3'-difosfato 5'-difosfato.

Clasificación

Esta enzima pertenece a la familia de las transferasas, más específicamente a las difosfotransferasas.

Nomenclatura

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es ATP:GTP 3'-difosfotransferasa. Otros nombres de uso común son factor estricto, guanosina 3',5'-polifosfato sintasa, GTP pirofosfoquinasa, ATP-GTP 3'-difosfotransferasa, guanosina 5',3'-polifosfato sintetasa, (p)ppGpp sintetasa I, (p)ppGpp sintetasa II, guanosina pentafosfato sintetasa, GPSI, y GPSII.

Función biológica

Esta enzima participa en el metabolismo de las purinas, donde cataliza dos reacciones químicas diferentes sobre sustratos estructuralmente relacionados:

Reacción principal
ATP + GTP $\rightleftharpoons$ AMP + guanosina 3'-difosfato 5'-trifosfato (pppGpp)

Reacción secundaria
ATP + GDP $\rightleftharpoons$ AMP + guanosina 3'-difosfato 5'-difosfato (ppGpp)

Estudios estructurales

Hasta el año 2007, se habían resuelto 4 estructuras terciarias para esta clase de enzimas, las cuales poseen los códigos de acceso a PDB: 1E3H, 1E3P, 1VJ7, y 2BE3.

Referencias

• Fehr S, Richter D (1981). «Stringent response of Bacillus stearothermophilus: evidence for the existence of two distinct guanosine 3',5'-polyphosphate synthetases». J. Bacteriol. 145 (1): 68-73. PMC 217245. PMID 6161916. 
• Sy J, Akers H (1976). «Purification and properties of guanosine 5', 3'-polyphosphate synthetase from Bacillus brevis». Biochemistry. 15 (20): 4399-403. PMID 184817. doi:10.1021/bi00665a008. 

• Datos: Q5514736