Monooxigenasa

Monooxigenasa
	; Estructura de la monooxigenasa Tetx formando complejo con el sustrato 7-yodotetraciclina.
Identificadores
Símbolo	FAD_binding_3
Pfam	PF01494
InterPro	IPR002938
SCOP	2phh
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Las monooxigenasas son enzimas que incorporan un grupo hidroxilo a un sustrato en muchas rutas metabólicas. En la reacción que catalizan, los dos átomos de una molécula de dioxígeno se reducen a un grupo hidroxilo y a una molécula de H₂O con la oxidación concomitante del sustrato y de una molécula de NADH o NADPH.^[2]^[3]

Clasificación[editar]

Puesto que catalizan una transferencia de electrones (una reacción redox), las monooxigenasas se clasifican como un subtipo de enzimas oxidorreductasas.

Estructuras relacionadas[editar]

2XDO 2XYO 2Y6R

Proteínas humanas que contienen este dominio[editar]

COQ6; CYP450; MICAL1; MICAL2; MICAL2PV1; MICAL2PV2; MICAL3;

Referencias[editar]

↑ PDB 2Y6Q
Volkers G, Palm GJ, Weiss MS, Wright GD, Hinrichs W (abril de 2011). «Structural basis for a new tetracycline resistance mechanism relying on the TetX monooxygenase». FEBS Lett. 585 (7): 1061-6. PMID 21402075. doi:10.1016/j.febslet.2011.03.012.
↑ Harayama S, Kok M, Neidle EL (1992). «Functional and evolutionary relationships among diverse oxygenases». Annu. Rev. Microbiol. 46: 565-601. PMID 1444267. doi:10.1146/annurev.mi.46.100192.003025.
↑ Schreuder HA, van Berkel WJ, Eppink MH, Bunthol C (1999). «Phe161 and Arg166 variants of p-hydroxybenzoate hydroxylase. Implications for NADPH recognition and structural stability». FEBS Lett. 443 (3): 251-255. PMID 10025942. doi:10.1016/S0014-5793(98)01726-8.

Datos: Q6901821
Multimedia: Monooxygenases / Q6901821

[pmid21402075-1] PDB 2Y6Q
Volkers G, Palm GJ, Weiss MS, Wright GD, Hinrichs W (abril de 2011). «Structural basis for a new tetracycline resistance mechanism relying on the TetX monooxygenase». FEBS Lett. 585 (7): 1061-6. PMID 21402075. doi:10.1016/j.febslet.2011.03.012.

[PUB00000123-2] Harayama S, Kok M, Neidle EL (1992). «Functional and evolutionary relationships among diverse oxygenases». Annu. Rev. Microbiol. 46: 565-601. PMID 1444267. doi:10.1146/annurev.mi.46.100192.003025.

[PUB00006431-3] Schreuder HA, van Berkel WJ, Eppink MH, Bunthol C (1999). «Phe161 and Arg166 variants of p-hydroxybenzoate hydroxylase. Implications for NADPH recognition and structural stability». FEBS Lett. 443 (3): 251-255. PMID 10025942. doi:10.1016/S0014-5793(98)01726-8.

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