Quimasa

Quimasa
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PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores; externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	2.1.1.68
[1] ;
[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

Las quimasas (EC 3.4.21.39 3.4.21.39, proteasa de mastocitos 1, proteasa del músculo esquelético, proteinasa quimiotréptica de la piel, serina proteinasa de mastocitos, proteasa del músculo esquelético) son una familia de serina proteasas que se encuentran principalmente en los mastocitos, aunque también están presentes en los granulocitos basófilos (por ejemplo, alfa quimasa mcpt8). Muestran una amplia actividad peptidolítica y están involucrados en una variedad de funciones. Por ejemplo, las quimasas son liberadas por los mastocitos de la mucosa tras el desafío con parásitos y antígenos de parásitos que promueven una respuesta inflamatoria, y las quimasas mcp1 y mcp2 se usan para el marcador de la desgranulación de los mastocitos en la infección por parásitos el nemátodo, Trichuris muris^[1]^[2] También se sabe que las quimasas convierten la angiotensina I en angiotensina II y, por lo tanto, desempeñan un papel en la hipertensión y la aterosclerosis.^[3]^[4]

Debido a su papel en la inflamación, se ha investigado como un objetivo en el tratamiento del asma..^[5]

Referencias[editar]

↑ «Mast cells, eosinophils and antibody-mediated cellular cytotoxicity are not critical in resistance to Trichuris muris». Parasite Immunology 21 (1): 45-52. January 1999. PMID 10081771. doi:10.1046/j.1365-3024.1999.00200.x.
↑ «B cells and antibodies are required for resistance to the parasitic gastrointestinal nematode Trichuris muris». Infection and Immunity 69 (6): 3860-8. June 2001. PMC 98409. PMID 11349052. doi:10.1128/IAI.69.6.3860-3868.2001.
↑ «Mast cells disrupt epithelial barrier function during enteric nematode infection». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 100 (13): 7761-6. June 2003. PMC 164661. PMID 12796512. doi:10.1073/pnas.1231488100.
↑ «Mast cell tryptases and chymases in inflammation and host defense». Immunological Reviews 217: 141-54. June 2007. PMC 2275918. PMID 17498057. doi:10.1111/j.1600-065X.2007.00509.x.
↑ «A novel, potent dual inhibitor of the leukocyte proteases cathepsin G and chymase: molecular mechanisms and anti-inflammatory activity in vivo». The Journal of Biological Chemistry 280 (18): 18001-7. May 2005. PMID 15741158. doi:10.1074/jbc.M501302200.

Datos: Q5118578

[1] «Mast cells, eosinophils and antibody-mediated cellular cytotoxicity are not critical in resistance to Trichuris muris». Parasite Immunology 21 (1): 45-52. January 1999. PMID 10081771. doi:10.1046/j.1365-3024.1999.00200.x.

[2] «B cells and antibodies are required for resistance to the parasitic gastrointestinal nematode Trichuris muris». Infection and Immunity 69 (6): 3860-8. June 2001. PMC 98409. PMID 11349052. doi:10.1128/IAI.69.6.3860-3868.2001.

[3] «Mast cells disrupt epithelial barrier function during enteric nematode infection». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 100 (13): 7761-6. June 2003. PMC 164661. PMID 12796512. doi:10.1073/pnas.1231488100.

[pmid17498057-4] «Mast cell tryptases and chymases in inflammation and host defense». Immunological Reviews 217: 141-54. June 2007. PMC 2275918. PMID 17498057. doi:10.1111/j.1600-065X.2007.00509.x.

[pmid15741158-5] «A novel, potent dual inhibitor of the leukocyte proteases cathepsin G and chymase: molecular mechanisms and anti-inflammatory activity in vivo». The Journal of Biological Chemistry 280 (18): 18001-7. May 2005. PMID 15741158. doi:10.1074/jbc.M501302200.

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