Robert A. Alberty

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Robert A. Alberty
Información personal
Nacimiento 21 de junio de 1921 Ver y modificar los datos en Wikidata
Winfield (Estados Unidos) Ver y modificar los datos en Wikidata
Fallecimiento 18 de enero de 2014 Ver y modificar los datos en Wikidata (92 años)
Cambridge (Estados Unidos) Ver y modificar los datos en Wikidata
Nacionalidad Estadounidense
Educación
Educado en
Supervisor doctoral John Warren Williams Ver y modificar los datos en Wikidata
Información profesional
Ocupación Químico y profesor universitario Ver y modificar los datos en Wikidata
Área Fisicoquímica y química biofísica Ver y modificar los datos en Wikidata
Empleador
Miembro de
Distinciones
  • Miembro de la Academia Estadounidense de las Artes y las Ciencias
  • Beca Guggenheim (1950) Ver y modificar los datos en Wikidata
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Robert Arnold Alberty (Winfield (Kansas), 21 de junio de 1921 - Cambridge (Massachusetts), 18 de enero de 2014[1]​), fue químico biofísico estadounidense, profesor emérito del Instituto de Tecnología de Massachusetts (MIT), y miembro del Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos.

Biografía[editar]

Alberty se graduó y consiguió los títulos de máster en la Universidad de Nebraska en 1943 y 1944, respectivamente, y el doctorado en la Universidad de Wisconsin–Madison en 1947. Por su trabajo en el área de la termodinámica biológica, Alberty fue elegido para la Academia Nacional de Ciencias en 1965. En 1968 fue elegido miembro de la Academia Estadounidense de las Artes y las Ciencias.[2]​ Fue decano de la Escuela de Ciencias del MIT entre 1967-1982.

Alberty es también conocido por sus textos de fisicoquímica, que han pasado por muchas ediciones. El primero, "Physical Chemistry", en coautoría con Farrington Daniels, se publicó en 1957. Los libros más recientes del mismo título han sido coautores con Robert J. Silbey y Moungi G. Bawendi (2004). Otros trabajos incluyen "Termodinámica de reacciones bioquímicas" (2003) y "Termodinámica bioquímica: aplicaciones de matemática (métodos de análisis bioquímico)" (2006). Al final de su vida, escribió un breve biografía de su carrera como científico.[3]​

Investigación[editar]

Al comienzo de su carrera, Alberty trabajó principalmente en aspectos sobre la electroforesis en química de proteínas.[4]​ Posteriormente se interesó en las reacciones catalizadas por enzimas,[5]​[6]​ inicialmente estudiando la fumarasa en particular.[6]​ Fue uno de los primeros en considerar la cinética de reacciones con más de un sustrato,[7]​ y en los años que siguieron casi no hubo ningún aspecto de la cinética enzimática que no tocara, su trabajo incluyó, por ejemplo, estudios de pH,[8]​ ecuaciones de tasa integradas,[9]​ reversible reactions,[9]​ efectos de la temperatura,[10]​ efectos de tampones e inhibidores,[11]​ y otros.

El interés inicial de Alberty en la ionización de los fosfatos de adenosina[12]​ y de los aspectos termodinámicos de las reacciones bioquímicas.[13]​ llegó a ser su principal interés, y en sus últimos años tuvo numerosas publicaciones sobre este tema, como una recopilación de las propiedades del ATP y compuestos relacionados.[14]​ Trabajó con la IUPAC en recomendaciones para la presentación de datos para termodinámica bioquímica.[15]​[16]​

Aunque estaba principalmente interesado en reacciones catalizadas por una sola enzima, también trabajó con sistemas de más de una enzima, como el ciclo de la urea.[17]​

Referencias[editar]

  1. ↑ Robert Alberty, professor emeritus of chemistry and former dean of science, dies at 92
  2. ↑ American Academy of Arts and Sciences (ed.). «Book of Members, 1780-2010: Chapter A». Consultado el 6 de abril de 2011. 
  3. ↑ Robert A. Alberty (2010). «Brief Scientific Autobiography of Robert A. Alberty». The Journal of Physical Chemistry B 114 (49). pp. 16047-16050. PMID 21141926. doi:10.1021/jp103554e. 
  4. ↑ Robert A. Alberty; Elmer A. Anderson; J. W. Williams (1948). «Homogenicity and the Electrophoretic Behavior of Some Proteins». The Journal of Physical and Colloid Chemistry 52 (1). p. 217–230. PMID 18918870. doi:10.1021/j150457a018. 
  5. ↑ Robert A. Alberty (1953). «The Relationship between Michaelis Constants, Maximum Velocities and the Equilibrium Constant for an Enzyme-catalyzed Reaction». Journal of the American Chemical Society 75 (8). pp. 1928-1932. doi:10.1021/ja01104a045. 
  6. ↑ a b Robert M. Bock; Robert A. Alberty (1953). «Studies of the Enzyme Fumarase. I. Kinetics and Equilibrium». Journal of the American Chemical Society 75 (8). pp. 1921-1925. doi:10.1021/ja01104a043. 
  7. ↑ Robert A. Alberty (1958). «On the Determination of Rate Constants for Coenzyme Mechanisms1». Journal of the American Chemical Society 80 (8). pp. 1777-1782. doi:10.1021/ja01541a001. 
  8. ↑ Robert A. Alberty; Vincent Massey (1954). «On the interpretation of the pH variation of the maximum initial velocity of an enzyme-catalyzed reaction». Biochimica et Biophysica Acta 13 (3). pp. 347-353. PMID 13140346. doi:10.1016/0006-3002(54)90340-6. 
  9. ↑ a b Robert A. Alberty; Barbara M.Koerber (1957). «Studies of the Enzyme Fumarase. VII.1 Series Solutions of Integrated Rate Equations for Irreversible and Reversible Michaelis-Menten Mechanisms2». Journal of the American Chemical Society 79 (24). pp. 6379-6382. doi:10.1021/ja01581a011. 
  10. ↑ Brant, David A.; Barnett, Lewis B.; Robert A. Alberty (1963). «The Temperature Dependence of the Steady State Kinetic Parameters of the Fumarase Reaction». Journal of the American Chemical Society 85 (15). pp. 2204-2209. doi:10.1021/ja00898a003. 
  11. ↑ Robert A. Alberty; Bock, R. M. (1953). «Alteration of the Kinetic Properties of an Enzyme by the Binding of Buffer, Inhibitor, or Substrate». Proceedings of the National Academy of Sciences 39 (9). pp. 895-900. Bibcode:1953PNAS...39..895A. PMC 1063877. PMID 16589350. doi:10.1073/pnas.39.9.895. 
  12. ↑ Robert A. Alberty; R M Smith; Bock, R M (1951). «The apparent ionization constants of the adenosine phosphates and related compounds». J. Biol. Chem. 193 (1). pp. 425-434. PMID 14907730. doi:10.1016/S0021-9258(19)52468-1. 
  13. ↑ Robert A. Alberty (1969). «Standard Gibbs free energy, enthalpy, and entropy changes as a function of pH and pMg for several reactions involving adenosine phosphates». J. Biol. Chem. 244 (12). pp. 3290-3302. PMID 4307313. doi:10.1016/S0021-9258(18)93127-3. 
  14. ↑ Robert A. Alberty; Robert N. Goldberg (1992). «Standard thermodynamic formation properties for the adenosine 5'-triphosphate series». Biochemistry 31 (43). pp. 10610-10615. PMID 1420176. doi:10.1021/bi00158a025. 
  15. ↑ Robert A. Alberty; Athel Cornish-Bowden; Goldberg, Robert N.; Hammes, Gordon G.; Tipton, Keith; Westerhoff, Hans V. (2011). «Recommendations for terminology and databases for biochemical thermodynamics». Biophysical Chemistry 155 (2–3). pp. 89-103. PMID 21501921. doi:10.1016/j.bpc.2011.03.007. 
  16. ↑ Alberty, Robert A. (28 de enero de 2005). Thermodynamics of Biochemical Reactions (en inglés). John Wiley & Sons. ISBN 978-0-471-62355-7. Consultado el 19 de agosto de 2021. 
  17. ↑ Robert A. Alberty (1997). «Constraints and missing reactions in the urea cycle». Biophysical Journal 72 (5). pp. 2349-2356. Bibcode:1997BpJ....72.2349A. PMC 1184430. PMID 9129838. doi:10.1016/S0006-3495(97)78879-9. 

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