(+)-Pinoresinol reductasa

(+)-Pinoresinol reductasa
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores; externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.23.1.1
Ortólogos
Humano	Ratón
[1] ;
[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

La (+)-Pinoresinol reductasa (EC 1.23.1.1), conocida también como pinoresinol/lariciresinol reductasa; o PLR es una enzima a la cual corresponde el nombre sistemático: (+)-lariciresinol:NADP+ oxidoreductasa.^[1]

Se caracteriza por catalizar la siguiente reacción química:

(+)-pinoresinol + NAD(P)H + H⁺

\rightleftharpoons

(+)-lariciresinol + NAD(P)⁺

Donde el hidrógeno 4-pro-R del NADH se transfiere a la posición 7-pro-R del lariciresinol.^[2]

La reacción in vivo se encuentra desplazada hacia la formación de (+)-lariciresinol. El principal impulsor de esta dirección es una enzima multifuncional que posteriormente reduce el (+)-lariciresinol al lignano (–)-secoisolariciresinol, la (+)-lariciresinol reductasa (EC 1.23.1.2).

Clasificación[editar]

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas oxidorreductasas que utilizan grupos C-O-C como aceptor de electrones y con NADH o NADPH como donador.

Nomenclatura[editar]

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es (+)-lariciresinol:NADP⁺ oxidoreductasa. Otros nombres de uso común son pinoresinol/lariciresinol reductasa pinoresinol-lariciresinol reductasas, (+)-pinoresinol/(+)-lariciresinol; (+)-pinoresinol-(+)-lariciresinol reductasa y PLR

Papel biológico[editar]

La (+)-pinoresinol reductasa ha sido aislada de las plantas Forsythia intermedia,^[2]^[3] Thuja plicata (cedro rojo occidental),^[4] Linum perenne (lino perenne),^[5], Arabidopsis thaliana^[6] y Linum corymbulosum.,^[7] donde cataliza puntos de regulación ramificados en la vía metabólica que conduce a la formación de los lignanos bencilariltetrahidrofurano, dibencilbutano, dibencilbutirolactona, y ariltetrahidronaftaleno. Los lignanos desempeñan importantes papeles en los mecanismos de defensa de las plantas.

Referencias[editar]

↑ Min, T., Kasahara, H., Bedgar, D.L., Youn, B., Lawrence, P.K., Gang, D.R., Halls, S.C., Park, H., Hilsenbeck, J.L., Davin, L.B., Lewis, N.G. and Kang, C. (2003). «Crystal structures of pinoresinol-lariciresinol and phenylcoumaran benzylic ether reductases and their relationship to isoflavone reductases.». J. Biol. Chem. 278: 50714-50723. PMID 13129921.
↑ ^a ^b Chu, A., Dinkova, A., Davin, L.B., Bedgar, D.L. and Lewis, N.G. (1993). «Stereospecificity of (+)-pinoresinol and (+)-lariciresinol reductases from Forsythia intermedia.». J. Biol. Chem. 268: 27026-27033. PMID 8262939.
↑ Dinkova-Kostova, A.T., Gang, D.R., Davin, L.B., Bedgar, D.L., Chu, A. and Lewis, N.G. (1996). «(+)-Pinoresinol/(+)-lariciresinol reductase from Forsythia intermedia. Protein purification, cDNA cloning, heterologous expression and comparison to isoflavone reductase.». J. Biol. Chem. 271: 29473-29482. PMID 8910615.
↑ Fujita, M., Gang, D.R., Davin, L.B. and Lewis, N.G. (1999). «Recombinant pinoresinol-lariciresinol reductases from western red cedar (Thuja plicata) catalyze opposite enantiospecific conversions.». J. Biol. Chem. 274: 618-627. PMID 9872995.
↑ Hemmati, S., Schmidt, T.J. and Fuss, E. (2007). «(+)-Pinoresinol/(–)-lariciresinol reductase from Linum perenne Himmelszelt involved in the biosynthesis of justicidin B.». FEBS Lett. 581: 603-610. PMID 17257599.
↑ Zhao, Qiao; Zeng, Yining; Yin, Yanbin; Pu, Yunqiao; Jackson, Lisa A.; Engle, Nancy L.; Martin, Madhavi Z.; Tschaplinski, Timothy J. et al. (2015-04). «Pinoresinol reductase 1 impacts lignin distribution during secondary cell wall biosynthesis in Arabidopsis». Phytochemistry 112: 170-178. ISSN 0031-9422. doi:10.1016/j.phytochem.2014.07.008. Consultado el 18 de febrero de 2024.
↑ Bayindir, Ü., Alfermann, A.W. and Fuss, E. (2008). «Hinokinin biosynthesis in Linum corymbulosum Reichenb.». Plant J. 55: 810-820. PMID 18489708.

Enlaces externos[editar]

Ficha en ExplorEnz - The Enzyme Database; en inglés.

Datos: Q17619657

[a4-1] Min, T., Kasahara, H., Bedgar, D.L., Youn, B., Lawrence, P.K., Gang, D.R., Halls, S.C., Park, H., Hilsenbeck, J.L., Davin, L.B., Lewis, N.G. and Kang, C. (2003). «Crystal structures of pinoresinol-lariciresinol and phenylcoumaran benzylic ether reductases and their relationship to isoflavone reductases.». J. Biol. Chem. 278: 50714-50723. PMID 13129921.

[a1-2] Chu, A., Dinkova, A., Davin, L.B., Bedgar, D.L. and Lewis, N.G. (1993). «Stereospecificity of (+)-pinoresinol and (+)-lariciresinol reductases from Forsythia intermedia.». J. Biol. Chem. 268: 27026-27033. PMID 8262939.

[a2-3] Dinkova-Kostova, A.T., Gang, D.R., Davin, L.B., Bedgar, D.L., Chu, A. and Lewis, N.G. (1996). «(+)-Pinoresinol/(+)-lariciresinol reductase from Forsythia intermedia. Protein purification, cDNA cloning, heterologous expression and comparison to isoflavone reductase.». J. Biol. Chem. 271: 29473-29482. PMID 8910615.

[a3-4] Fujita, M., Gang, D.R., Davin, L.B. and Lewis, N.G. (1999). «Recombinant pinoresinol-lariciresinol reductases from western red cedar (Thuja plicata) catalyze opposite enantiospecific conversions.». J. Biol. Chem. 274: 618-627. PMID 9872995.

[a5-5] Hemmati, S., Schmidt, T.J. and Fuss, E. (2007). «(+)-Pinoresinol/(–)-lariciresinol reductase from Linum perenne Himmelszelt involved in the biosynthesis of justicidin B.». FEBS Lett. 581: 603-610. PMID 17257599.

[6] Zhao, Qiao; Zeng, Yining; Yin, Yanbin; Pu, Yunqiao; Jackson, Lisa A.; Engle, Nancy L.; Martin, Madhavi Z.; Tschaplinski, Timothy J. et al. (2015-04). «Pinoresinol reductase 1 impacts lignin distribution during secondary cell wall biosynthesis in Arabidopsis». Phytochemistry 112: 170-178. ISSN 0031-9422. doi:10.1016/j.phytochem.2014.07.008. Consultado el 18 de febrero de 2024.

[a6-7] Bayindir, Ü., Alfermann, A.W. and Fuss, E. (2008). «Hinokinin biosynthesis in Linum corymbulosum Reichenb.». Plant J. 55: 810-820. PMID 18489708.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]